Las Proteínas
- LAS PROTEÍNAS:
Las proteínas (polímeros) están formadas por una cadena de moléculas pequeñas y
relativamente simples llamadas aminoácidos (monómeros). En la naturaleza existen
20 aminoácidos distintos cuyas combinaciones dan lugar a cientos de miles de
proteínas.
Se trata de sustancias anfóteras, es decir que en solución acuosa suelen ionizarse y
dan lugar a un ion dipolar y por ello, con la capacidad de comportarse como ácidos
o bases según el medio en que se encuentren:
- a pH < 7 el aa capta protones y se comporta como una base.
- a pH > 7 el aa cede electrones y se comporta como un ácido.
- a pH = 7 el aa está en forma dipolar neutra.
- Aminoácidos; ¿Qué son?
Son compuestos orgánicos sencillos que al unirse entre sí forman las proteínas.
Se componen de carbono, oxígeno y nitrógeno, y algunos de ellos contienen azufre.
Se caracterizan por poseer en su molécula un grupo carboxilo (-COOH), un grupo
amino (-NH2) y una cadena lateral o grupo R, todos ellos unidos covalentemente a un
carbono asimétrico denominado carbono alfa.
Así presentan dos enántiómeros (D con el grupo amino a la derecha y L con el mismo
a la izquierda)
- Clasificación de los Aminoácidos:
Según la R distinguimos:
- aa alifáticos: R de cadena abierta. Que pueden ser:
- Neutros: mismo número de –COOH que de –NH2
- Ácidos: Con más COOH que NH2
- Básicos: Con más NH2 que COOH
- aa aromáticos: R de cadena cerrada (Benceno)
- aa heterocíclicos: R de cadena cerrada pero con átomos distintos de C y H.
- El enlace Peptídico:
El enlace peptídico se define como el enlace que
une dos aminoácidos. Se establece entre el grupo
ácido de un aa y el grupo amino del siguiente aa
con pérdida de una molécula de agua.
Es un enlace polar, rígido (su capacidad de rotación
está restringida) y planar (los átomos que forman
parte del enlace se disponen en el mismo plano).
Cuando dos aminoácidos se unen mediante un enlace
peptídico se forma un péptido, concretamente un
dipéptido. Por tanto, el péptido se define como la
unión de dos o más aminoácidos mediante el enlace
peptídico para formar un polímero.
El tamaño de éste puede variar ampliamente,
tripéptido (3) oligopéptido (<50), polipéptidos
(+aa).
- Estructura de las Pproteínas:
Las proteínas pueden estar formadas por una o más cadenas polipeptídicas, las cuales
pueden adoptar distintas conformaciones especiales. La conformación en una proteína es
fundamental, ya que sus propiedades y funciones vienen dadas por dicha estructura
tridimensional.
Cuatro son los niveles de organización o estructuración en las proteínas.
- Estructura primaria en las proteínas: La estructura primaria es el primer nivel de organización. Es la secuencia lineal de aminoácidos unidos por sus enlaces peptídicos. No adoptan ninguna disposición espacial, pero en función de la naturaleza de los aminoácidos que la componen y su ordenamiento, así serán los distintos niveles de organización. Se nombran empezando por el que tiene libre el N terminal hasta el que tiene libre el C terminal.
- Estructura secundaria en las proteínas: El siguiente nivel es la estructura secundaria. Es el plegamiento regular, ordenado y local de la cadena polipeptídica a lo largo de una dirección. Se mantiene gracias al establecimiento de puentes de hidrógeno. Las principales estructuras secundarias en los proteínas: alfa hélice y lámina beta plegada Las dos estructuras secundarias más importantes son la alfa hélice y la lámina beta plegada. La primera tiene estructura helicoidal y la presentan, entre otras, las proteínas fibrosas de la lana o el pelo. Mientras, las segunda, que son láminas consecutivas en zigzag, está en proteínas como las de la seda.
- Alfa hélice: Hay 3.6 aa en cada vuelta de la hélice. El grupo C=O de cada enlace peptidico esta unido por enlace de hidrogeno al grupo N-H del enlace peptídico que se encuentra separado de el por cuatro aa. Todos los grupos R se encuentran dispuestos hacia afuera de la hélice.
- Lámina beta plegada: Con los enlaces peptídicos organizados en planos de inclinación alterna (alternando planos descendentes y planos ascendentes).La hoja plegada beta puede formarse entre dos cadenas peptídicas o entre diferentes segmentos de una misma cadena peptídica. Los grupos C=O y N-H de los enlaces peptídicos de cadenas adyacentes (o de segmentos adyacentes de una misma cadena) están en el mismo plano apuntando uno hacia el otro, de tal forma que se hace posible el enlace de hidrogeno entre ellos. Todos los grupos R en cada una de las cadenas alternan, primero arriba del eje de la lamina, después abajo del mismo, y así sucesivamente.
- Triple hélice del colágeno: Esta proteína, muy rica en los aas prolina e hidroxiprolina, no puede formar muchos de los enlaces de hidrógeno que le dan estabilidad, por lo que en su lugar se asocian, con enlaces covalentes, tres cadenas trenzadas que originan una triple hélice.
- Estructura terciaria en las proteínas: El tercer nivel es la estructura terciaria. Es la estructura tridimensional del polipéptido globular completo. Su importancia radica en que es la estructura biológicamente activa, se la suele denominar conformación activa. Se pueden producir cuatro tipos de enlaces (Puentes disulfuro, fuerzas electrostáticas, enlaces de hidrógeno e interacciones hidrofóbicas) Existen dos tipos de estructuras tridimensionales:
- Fibrilares: Se retuerce ligeramente la estructura secundaria pero permanece alargada. Se trata de proteínas insolubles en agua.
- Globulares: La estructura secundaria se pliega sobre si misma hasta adoptar formas casi esféricas. Son solubles en agua. Cumplen funciones hormonales, enzimáticas, …
- Estructura cuaternaria en las proteínas: Finalmente, la estructura cuaternaria o cuarto nivel de organización. Sólo se da en aquellas proteínas que estén constituidas por dos o más cadenas polipeptídicas. Por tanto, será la asociación entre estas cadenas mediante distintos enlaces. Cada una de las cadenas recibe el nombre de protómero y el conjunto se llama oligómero. Ej: La hemoglobina es un oligómero formado por 4 protómeros.
- Propiedades de las Proteínas:
- Especificidad: Es una de las propiedades más características y se refiere a que cada una de las especies de seres vivos es capaz de fabricar sus propias proteínas (diferentes de las de otras especies) y, aún, dentro de una misma especie hay diferencias proteicas entre los distintos individuos. Esto no ocurre con los glúcidos y lípidos, que son comunes a todos los seres vivos.
La especificidad de las proteínas explica algunos fenómenos biológicos como: la compatibilidad o no de trasplantes de órganos; injertos biológicos; sueros sanguíneos; etc... o los procesos alérgicos e incluso algunas infecciones.
- Solubilidad: La solubilidad es debida a los radicales (-R) libres de los aminoácidos que, al ionizarse, establecen enlaces débiles (puentes de hidrógeno) con las moléculas de agua. Así, cuando una proteína se solubiliza queda recubierta de una capa de moléculas de agua que impide que se pueda unir a otras proteínas lo cual provocaría su precipitación. Esta propiedad es la que hace posible la hidratación de los tejidos.
- Desnaturalización: La desnaturalización de una proteína se refiere a la ruptura de los enlaces que mantenían sus estructuras cuaternaria, terciaria y secundaria, conservándose solamente la primaria. En estos casos las proteínas se transforman en filamentos lineales y delgados que se entrelazan hasta formar compuestos fibrosos e insolubles en agua.
Los agentes que pueden desnaturalizar a una proteína pueden ser: calor excesivo; sustancias que modifican el pH; alteraciones en la concentración; alta salinidad; agitación molecular; etc... El efecto más visible de éste fenómeno es que las proteínas se hacen menos solubles o insolubles y que pierden su actividad biológica.
En algunos casos, pocos, se podría producir la renaturalización de la proteína. En este caso se volverían a establecer los enlaces perdidos y la proteína recuperaría su función biológica.
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